Біологія. 9 клас. Шаламов

§ 20. Принципи синтетичних процесів

Організми характеризуються великим набором специфічних молекул — полімерів

У першому розділі підручника ми розглянули різноманіття молекул, які є в живих організмах. Як ми з’ясували, найбільше розмаїття властиве великим полімерним молекулам, таким як білки, полісахариди та нуклеїнові кислоти. Кишкова паличка має приблизно 5 тисяч різних білків, людина — 60 тисяч. При цьому білки, що виконують однакову функцію, у різних організмах теж різняться. Так, послідовність амінокислотних залишків у гемоглобіні миші відрізняється від послідовності амінокислотних залишків у гемоглобіні людини. Отже, це різні молекули. Ба більше: спостерігається внутрішньовидове різноманіття білків. Так, у людей є два варіанти глікофорину А — основного білка, що вкриває поверхню еритроцитів — червоних кров’яних тілець. Амінокислотні ланцюги цих двох варіантів, які називають M і N, відрізняються один від одного лише за двома позиціями. Одні люди мають тільки M-форму глікофорину А, інші — тільки N-форму, а треті — обидві форми. Різні форми глікофорину А визначають різні групи крові1. Біополімери характеризуються великим різноманіттям у межах одного організму, а враховуючи внутрішньо- та міжвидові відмінності, їхнє сумарне різноманіття в біосфері просто безмежне.

Полімери складаються з порівняно невеликої кількості мономерів

Незважаючи на велику різноманітність біополімерів у живій природі, усі вони побудовані з доволі обмеженої кількості мономерних ланок. Так, усе різноманіття білків утворюється всього з трохи більше ніж 20 амінокислот (для людини — з 21 амінокислоти)2. Усі амінокислоти з цього набору є й у людини, і в карася, і в соняшника, і в мухомора. При цьому необов’язково, щоб ці амінокислоти синтезувалися в усіх організмах. Так, ані людина, ані миша не здатні синтезувати незамінну амінокислоту фенілаланін, але отримують її в достатній кількості з їжею. Звісно, із правила «універсальності мономерних ланок» є винятки. Так, деякі прокаріотичні організми, що населяють рубець жуйних тварин, мають додаткову амінокислоту, яку можуть використовувати для побудови своїх білків3. Водночас у них немає однієї з «еукаріотичних» амінокислот4. Виходить, що їхні білки теж будуються з 21-ї мономерної ланки, проте цей набір не збігається повністю з тим, який є в еукаріотів.

1 Насправді М- та N-форми глікофорину А різняться не тільки амінокислотними послідовностями, а й вуглеводами, що ковалентно прикріплені до білка. При цьому вуглеводний компонент становить 60 % від маси молекули. Із цим і пов’язана назва глікофорину, яка перекладається як «той, що несе солодке». Відмінності у вуглеводному компоненті визначаються саме цими незначними відмінностями в послідовностях амінокислотних ланцюгів.

2 Як ми вже зазначали раніше, деякі амінокислотні залишки хімічно модифікуються, коли вони вже ввійшли до складу білкових ланцюгів. Таким чином, правильніше сказати, що все різноманіття білкових молекул створюється з кількох десятків амінокислотних залишків.

3 Ідеться про пірролізин.

4 Ідеться про селеноцистеїн.

Рис. 20.1. Розщеплення дипептиду до амінокислот

Із полісахаридами ще складніше. Різноманіття мономерних ланок, які можуть входити до складу ланцюгів, у рослин у кілька разів перевищує таке різноманіття у тварин. Однак мономери неоднаково поширені серед різних видів рослин. Багатоманіття ланок, із яких складаються оліго- та полісахариди, дещо більше, ніж у білків, проте й воно обмежується кількома десятками. Таким чином, усе розмаїття великих молекул виникає завдяки різним комбінаціям обмеженої кількості мономерних ланок. Це стосується білків, оліго- та полісахаридів і нуклеїнових кислот.

Міжвидові відмінності зумовлені різницею в біополімерах

Повернімося до різноманіття білкових молекул. Як ми вже зазначали, основою для утворення всіх білків у живій природі слугує набір із трохи більше ніж 20 амінокислот. Із того самого набору амінокислот будуватимуться білки миші, ромашки та мухомора. При цьому набори білків у цих організмах дуже різняться. А крім того, частина білків ромашки не має подібних серед білків людини, і навпаки. Можна зробити висновок, що з обмеженої кількості універсальних малих молекул формується дуже багато видоспецифічних великих біополімерів. Тому можна стверджувати, що набір мономерних ланок для побудови біополімерів доволі обмежений. Кожен організм має в собі значну частину цього набору (деякі відмінності, як ми з’ясували, є), але більшість міжвидових відмінностей у хімічному складі організмів ґрунтується на різноманітті біополімерів. Багато біополімерів є видоспецифічними, оскільки утворюються з мономерів відповідно до генетичних програм організмів.

Для побудови полімерів потрібна енергія

Як ми вже з’ясували в попередніх параграфах, під час травлення відбувається розщеплення полімерних молекул до мономерів. Цей процес не потребує енергії, тобто відбувається мимовільно. Травні ферменти лише прискорюють це розщеплення. Логічно припустити, що зворотний процес синтезу полімерів із мономерних ланок має відбуватися з витратами енергії. Проте синтез полімеру аж ніяк не є простим оберненням розщеплення. На рисунку 20.1 зображено реакцію розщеплення короткого ланцюга з двох амінокислот (дипептиду) на окремі мономери. Зворотна реакція неможлива, оскільки амінокислоти не мають достатньої енергії для того, аби об’єднатися в ланцюжок. Для цього потрібно додаткове зовнішнє джерело енергії.

Зазвичай джерелом енергії для синтезу полімеру є АТФ. Але розпад АТФ та об’єднання мономерних ланок у полімер ніколи не здійснює один фермент. Ці реакції відокремлені в просторі й часі. Спочатку відбувається утворення з мономеру (наприклад, амінокислоти чи моносахариду) високоенергетичного попередника завдяки енергії АТФ. І лише потім ці високоенергетичні попередники об’єднуються один з одним й утворюють полімер.

Таким чином, безпосередні субстрати для синтезу полімеру завжди відрізняються від продуктів його розщеплення. Докладніше про деякі біосинтетичні процеси йтиметься далі.

Поміркуймо

Знайдіть одну правильну відповідь

1. У людини при серпуватоклітинній анемії в молекулі нормального гемоглобіну відбувається заміна одного залишку амінокислоти на інший, що робить гемоглобін гірше розчинним, а еритроцити — серпуватими. Цей приклад ілюструє вплив

  • А складу на будову білка
  • Б якісного складу на кількісний
  • В будови на склад білка
  • Г кількісного складу на якісний
  • Д кількості амінокислот на їх набір

2. Білки клітин дуба, ведмедя та людини

  • А однакові
  • Б складаються з однакових послідовностей залишків амінокислот
  • В складаються з однакових залишків амінокислот
  • Г мають різні принципи побудови
  • Д мають однакову масу

3. Різноманіття мономерів полісахаридів

  • А однакове у тварин і рослин
  • Б більше у тварин, ніж у рослин
  • В менше у тварин, ніж у рослин
  • Г є у тварин і немає у рослин
  • Д немає у тварин і є у рослин

Сформулюйте відповідь кількома реченнями

4. Чому саме біополімери є найрізноманітнішими сполуками в живій природі?

5. Назвіть усі можливі причини різноманіття білків у природі.

6. Чому не можна синтезувати білок безпосередньо з амінокислот? Як їх треба модифікувати, аби вони змогли утворити біополімер?

7. Як би ви сформулювали правило універсальності мономерних ланок? Які мономерні ланки та яких біополімерів можна вважати універсальними?

Знайди відповідь і наблизься до розуміння природи

8. Найрізноманітнішою групою білків людини є захисні білки — імуноглобуліни. Чому вони мають бути такими різними? Завдяки чому досягається таке різноманіття?

9. Деякі ферменти в клітині бувають у двох чи більше модифікованих станах: із фосфатною групою або без неї, із вуглеводним ланцюгом або без нього тощо. При цьому вони можуть переходити з одного стану в інший упродовж життя клітини. Навіщо потрібні такі модифікації та як клітина їх здійснює?

Дізнайся самостійно та розкажи іншим

10. Деякі види білків у всіх організмів одного виду різні. Навіщо така особливість організмам? Як це враховує наука трансплантологія?