Підручник з Біології. 9 клас. Межжерін - Нова програма

§ 5. Амінокислоти і білки

Терміни й поняття: білки, амінокислоти, незамінні амінокислоти, пептиди, поліпептиди, денатурація.

Білки. Білки — це одна з груп біологічних полімерів, мономерами яких є амінокислоти. Зазвичай їх молекулярна маса становить тисячі а. о. м., однак, як виняток, трапляються білки, що досягають мільйонних значень. Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул ще у XVIII ст., коли було виявлено їх унікальну властивість перетворюватися на желеподібну речовину під час нагрівання чи впливу кислот. У той час одним з основних об'єктів цих досліджень був яєчний білок, звідки й походить назва.

Іл. 5.1. Реакція дисоціації амінокислоти гліцину

Амінокислоти. На відміну від біологічних молекул — жирів та вуглеводів, — молекули амінокислот неодмінно містять Нітроген.

Амінокислоти — це група карбонових кислот, до складу яких входять одна або кілька аміногруп (—NH,), що додають їм ще й лужних властивостей (іл. 5.2, 5.3). Таким чином, це амфотерні (грец. амфотерос — обидва) сполуки, що реагують як з лугами, так і з кислотами.

Розчинення амінокислот у воді зумовлене їх дисоціацією (іл. 5.1), унаслідок чого в розчині карбоксильна група віддає атом Гідрогену, отримуючи негативний заряд, а аміногрупа приєднує атом Гідрогену та отримує позитивний заряд.

Ключовими вважають 20 амінокислот, що різняться будовою бокових ланцюгів, які в хімії ще називають радикалами.

У складі найпростішої амінокислоти — гліцину — боковий ланцюг замінює атом Гідрогену (іл. 5.2). У складніше організованій кислоті — аланіні — боковим ланцюгом є вже метильна група (—СН3) (іл. 5.3).

Подальше урізноманітнення амінокислот зумовлене ускладненням бокового ланцюга. Він може складатись із вуглеводневого ланцюга, спиртового залишку, сполук Сульфуру, додаткової карбоксильної або аміногрупи та навіть доволі складних органічних сполук, карбоновий ланцюг яких має форму кільця. Залежно від структури бокових ланцюгів амінокислоти мають різні хімічні та фізичні властивості.

Амінокислоти можуть бути неполярними, полярними, мати кислотні чи лужні властивості.

Іл. 5.2. Формула гліцину (сірим фоном позначений боковий ланцюг)

Іл. 5.3. Формула аланіну (літерою R позначені різні види бокових ланцюгів)

Незамінні амінокислоти. Рослини здатні синтезувати всі 20 потрібних для життя амінокислот, використовуючи для цього лише залишки карбонової та нітратної кислот і сонячну енергію. Тварини також можуть утворювати амінокислоти із простих молекул, проте не здатні синтезувати так звані незамінні амінокислоти. Ці амінокислоти не відіграють якоїсь особливої ролі, відмінної від інших амінокислот, і не мають надто складної будови. Кожному виду тварин властивий певний набір незамінних амінокислот. В організмі людини не синтезуються вісім амінокислот: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін. Незамінні амінокислоти повинні надходити до організму тварин і людини з їжею.

Пептидний зв’язок і пептиди. Амінокислоти здатні реагувати між собою — карбоксильна група однієї амінокислоти вступає в реакцію з аміногрупою іншої. Під час реакції утворюється молекула води, а валентності, що вивільнились, беруть участь у зв’язках між амінокислотами. Ковалентний зв’язок аміногрупи з карбоксильною (—NH—CO—) отримав назву пептидного зв'язку. Він властивий лише амінокислотам (іл. 5.4). Речовини, що складаються із залишків двох-восьми амінокислот, називаються пептидами, а ті, що складаються із залишків десяти-шістдесяти амінокислот — поліпептидами.

Іл. 5.4. Схема утворення пептидного ланцюга

Поліпептиди, що мають величезні розміри та відносну молекулярну масу понад 6 000 а. о. м., називають білками. Поліпептидний ланцюг білків, на відміну від полісахаридів, не має розгалуженої структури.

Функції амінокислот. Амінокислоти виконують насамперед структурну функцію, оскільки є ланками, з яких будуються білки. Крім того, їм притаманні інші важливі функції.

Окремі пептиди та амінокислоти є основою не лише для білків, а й для інших речовин. Наприклад, невід'ємним компонентом меланіну — пігменту шкіри та волосся людини — є амінокислота тирозин. Також на основі цієї амінокислоти утворюється гормон щитоподібної залози тироксин.

Амінокислоти, що надходять до організму тварини з їжею, можуть бути й джерелом енергії. Амінокислоти окислюються до СО2і Н2O та найпростіших нітрогеновмісних сполук, при цьому вивільняється 17,6 кДж енергії з 1 г амінокислоти.

Завдяки своїм амфотерним властивостям амінокислоти забезпечують стале pH вмісту клітини.

Рівні організації білків. У структурі білка виокремлюють чотири рівні організації.

Первинна структура білка — це сполучені пептидними зв'язками залишки амінокислот, що мають вигляд лінійного ланцюга, тобто вона утворюється міцними ковалентними зв'язками (іл. 5.5 а). До складу більшості тваринних і рослинних білків входять лише 20 амінокислот, які навіть у невеликому поліпептидному ланцюзі, що складається лише зі 150 амінокислот, можуть утворити понад 1 млрд комбінацій. Унаслідок такої різноманітності комбінацій кожен вид білка має свою унікальну амінокислотну послідовність. Оскільки до складу білка входять як кислі, так і лужні амінокислоти, будь-який білок має амфотерні властивості.

Що більш спорідненими є види тварин і рослин, то подібніший у них порядок амінокислотних послідовностей тих самих білків.

Зокрема, з’ясували, що в людини й шимпанзе близько 98 % білків мають ідентичні амінокислотні послідовності, а тому вчені кажуть, що людину та шимпанзе «виліплено з одного молекулярного тіста». Для порівняння: у зовні дуже схожих видів мишей або мушок-дрозофіл лише 75 % білків організму ідентичні.

Вторинна структура — це закручений у спіраль поліпептидний ланцюг. Вважають, що така просторова форма молекули білка енергетично найвигідніша. Спіраль утворюється водневими зв’язками, які виникають між залишками СО-групи однієї амінокислоти і NH — іншої, причому вони виникають чітко між амінокислотами, що розділені в поліпептидному ланцюзі чотирма амінокислотними залишками. Водневі зв’язки значно слабші від ковалентних, але завдяки тому, що спіраль «прошита» численними водневими зв’язками, її структура дуже міцна (іл. 5.5 б).

Третинна структура білка — це закручений у спіраль поліпептидний ланцюг, форму якого визначають взаємодії між залишками неполярних амінокислот (іл. 5.6). Саме внаслідок такого виду зв’язків крапельки жиру, розлитого на поверхні води, злипаються. Гідрофобні зв’язки слабші навіть за водневі, але їх кількість цілком достатня для підтримування форми молекули.

Слабкість гідрофобних зв’язків у даному випадку є навіть перевагою: вона робить третинну структуру білка доволі лабільною (від лат. лабіліс — нестійкий), що дає їм можливість функціонувати у різних умовах.

У деяких білків третинна структура молекули може стабілізуватись ще й ковалентними зв’язками між атомами Сульфуру в молекулах амінокислоти серину, що розташовані на різних частинах молекули.

В організмі всі різновиди білків мають різну третинну структуру.

Іл. 5.5. Первинний (а) і вторинний (б) рівні організації білка

Іл. 5.6. Третинний рівень організації білка

Це означає, що кожному білку властива унікальна, причому доволі лабільна форма молекули.

Третинна структура білків залежить від внутрішньоклітинного середовища, зокрема від pH і температури. Значні коливання температури чи зміни хімічного складу клітини можуть порушити третинну структуру білка та впливають на його функціонування. Надмірне нагрівання або вплив сильнодіючих хімічних речовин призводить до денатурації (від лат. де — скасування, відсутність, усунення чого-небудь, натура — природні властивості) — зазвичай незворотного руйнування третинної структури білка (іл. 5.7).

Іл. 5.7. Денатурація білка

Іл. 5.8. Четвертинний рівень організації білка (гемоглобін)

Четвертинна структура білка. Окремі види білків утворюють надмолекулярні структури, у яких зазвичай сполучено дві або чотири однакові чи дуже близькі за будовою молекули. Наприклад, гемоглобін — пігмент крові людини — складається з чотирьох сполучених одна з одною молекул, дві з яких називають α-гемоглобінами, а дві — β-гемоглобінами (іл. 5.8). Четвертинну структуру мають білки, функції яких особливо важливі для організму.

Амінокислоти — це клас органічних сполук, що мають амфотерні властивості. Вони здатні реагувати між собою, утворюючи поліпептидні ланцюги, які є основою білків. Молекули білка — це біополімери, які, на відміну від вуглеводів, являють собою лінійний нерозгалужений ланцюг, ланки якого відрізняються хімічними та фізичними властивостями. Ще одна відмінність білків від полісахаридів полягає в тому, що білки мають кілька структурних рівнів організації.

1. Чому амінокислоти отримали таку назву? 2. Молекули деяких амінокислот не мають полярної будови, проте добре розчиняються у воді. Чим це пояснити? 3. Що таке пептидний зв’язок? 4. Які макромолекули називають білками? 5. Чим відрізняється будова полімерів, які складаються з моносахаридів, від полімерів, побудованих з амінокислот? 6. У чому полягає процес денатурації білків?

• Чому природа для утворення білків обмежилася лише 20 амінокислотами, хоча їх число з точки зору хімії є нескінченим?