Підручник з Біології і екології (рівень стандарту). 10 клас. Андерсон - Нова програма

§ 18. Білки, їхня біологічна роль

Які сполуки є мономерами білків?

Чому білки є необхідним компонентом харчування людини?

Назвіть відомі вам білки, які забезпечують процеси життєдіяльності організму людини.

Поміж органічних сполук провідну роль відіграють білки. Часто вони переважають у клітинах і кількісно. Так, у клітинах тварин білки становлять 40 - 50 % сухої маси, а в клітинах рослин - 20 - 35 %.

Білки - високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є амінокислоти.

Будова та властивості амінокислот. Амінокислоти - це органічні речовини, молекули яких містять аміногрупу (-NH2), що виявляє основні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи сполучені з тим самим атомом Карбону. Ковалентними зв’язками цей атом Карбону сполучений із двома атомами Гідрогену в амінокислоті, яка називається гліцином. У молекулах інших амінокислот один з атомів Гідрогену заміщений на певну групу атомів. Її називають замісником і позначають -R. Саме цією групою атомів амінокислоти відрізняються одна від одної. Структурну формулу амінокислоти зображено на рисунку (рис. 82).

Нині відомо понад 100 амінокислот, але лише 20 з них входять до складу білків. Різні комбінації цих 20 амінокислот забезпечують величезну різноманітність білкових молекул.

Рис. 82. Будова молекули амінокислоти

Амінокислоти, які не синтезуються в організмі людини, наприклад валін, метіонін, лейцин, лізин і деякі інші, називають незамінними. Вони повинні постійно надходити в організм у складі білків їжі. Відсутність хоча б однієї з цих амінокислот призводить до порушення синтезу білків. Замінні амінокислоти, наприклад гліцин, серин, можуть синтезуватися в організмі людини з інших амінокислот, що надходять з їжею.

Підготуйте повідомлення про харчові продукти, які містять замінні та незамінні амінокислоти.

Оскільки в амінокислотах кислотні й основні властивості виявляють різні групи атомів, то їхні молекули можуть реагувати одна з одною з утворенням міцного ковалентного зв’язку, який називається пептидним. Відтак у речовині, що утворилася, з одного боку залишається аміногрупа, а з іншого - карбоксильна, які здатні реагувати з іншими амінокислотами (рис. 83). Тому подовження такого ланцюга з амінокислот може відбуватися далі. Молекула кожного білка характеризується певним складом і послідовністю амінокислотних залишків, які надають їй неповторних функціональних властивостей.

Рівні структурної організації білкових молекул. Різноманітність будови білкових молекул зумовлена складністю розташування їх у просторі. Виділяють кілька рівнів структурної організації білкових молекул.

Кожен білок утворений лінійним ланцюжком з великої кількості різних амінокислотних залишків, розташованих у певному порядку та з’єднаних пептидними зв’язками. Це первинний рівень структурної організації.

У водному середовищі клітини різні частини довгого поліпептидного ланцюга скручуються й можуть укладатися різними способами в спіралі або складки. Це вторинний рівень структурної організації. Вторинна структура білка стабілізується слабкими водневими зв’язками між залишками амінокислот. Слабкість зв’язків компенсується великою кількістю, через це вторинні структури є відносно стійкими.

Сформовані в такий спосіб спіралі або складки вкладаються в просторі в різноманітні третинні структури (глобули). Цей рівень організації білка стабілізується сильними ковалентними та електростатичними взаємодіями або слабкими водневими та гідрофобними. Для виконання своїх функцій деякі білки мають складатися з кількох субодиниць, кожна з яких сформована окремим поліпептидним ланцюгом. Таке об’єднання кількох третинних структур в одну функціональну білкову молекулу формує її четвертинну структуру, яка, на відміну від первинної, вторинної та третинної, характерна не для всіх білків.

Рис. 83. Схема утворення пептидного зв’язку

Процес укладання поліпептидних ланцюгів у вторинну, третинну та четвертинну структури є достатньо складним і контролюється спеціальними білками (рис. 84). У разі помилок у цьому процесі сформована білкова молекула може виявитися нефункціональною. Третинної й четвертинної структур набувають лише довгі (понад 50 амінокислот) поліпептидні ланцюги. Короткі ж (до 50 амінокислот) мають простішу будову й називаються пептидами.

За певних умов (висока температура, дія кислот, лугів або йонів важких металів, йонізуючого випромінювання тощо) білкові молекули втрачають рівні організації: четвертинні структури розпадаються на окремі субодиниці, третинні структури розгортаються до рівня спіралей або складок, а ті, своєю чергою, випрямляються до поліпептидних ланцюжків. Такий процес утрати білковими молекулами природної структури називається денатурацією (рис. 85). Денатуровані білки не можуть виконувати свої функції. За умов нетривалого або неінтенсивного впливу зазначених чинників можливе повернення білків до природної структури - ренатурація. У разі порушення первинної структури білкової молекули процес виявляється незворотним і називається деструкцією.

Окрім амінокислот, білкові молекули можуть містити й інші складові. Наприклад, білок крові гемоглобін містить небілкову частину гем із йоном Феруму(ІІ) всередині. Ця частина молекули безпосередньо зв’язує кисень, проте характер цього зв’язування визначається саме білковою частиною. В еукаріотів більшість мембранних білків і велика кількість інших зв’язані з вуглеводами. Такі комплексні молекули називаються глікопротеїнами.

Рис. 84. Рівні структурної організації білкової молекули на прикладі гемоглобіну: 1 - первинний; 2 - вторинний; 3 - третинний; 4 - четвертинний

Рис. 85. Процес денатурації білків альбумінів курячого яйця внаслідок дії високих температур

Денатуровані молекули гірше розчиняються у воді, але при вживанні їх у їжу легше засвоюються.

Біологічна роль білків. Завдяки великій різноманітності будови білки виконують найрізноманітніші функції.

Структурні білки є складовими клітин або позаклітинних структур: тубулін формує мікротрубочки цитоскелета; гістони зв’язують у ядрі молекули ДНК; колаген та еластин входять до складу міжклітинної речовини сполучної тканини; кератин формує основу волосся, нігтів, кігтів та пір’я. Рухова функція білків забезпечується як на рівні клітин (динеїн і кінезин є молекулярними двигунами, що переміщують усередині клітин деякі органели), так і на рівні всього організму (актин і міозин забезпечують м’язове скорочення). Ферменти є біологічними каталізаторами, які суттєво прискорюють хімічні реакції в організмах. Більш детально ми розглянемо їх у наступному параграфі. Рецепторні білки здатні вибірково й дуже точно розпізнавати певні молекули або їхні частини. Завдяки активації рецепторних білків чинять свій вплив гормони, функціонують сенсорні системи тощо. Сигнальна функція білків полягає в тому, що деякі сигнальні речовини, а саме гормони (вазопресин, окситоцин, інсулін, тропні гормони гіпофіза) та медіатори (речовини задоволення - ендорфіни) мають білкову (пептидну) природу. Транспортні білки здатні зв’язувати певні речовини та переносити їх: білок еритроцитів гемоглобін потрібен для транспортування кров’ю кисню, мембранні білки-переносники забезпечують проникнення в клітину важливих складових (глюкози, йонів) (рис. 86). Захисна функція білків полягає у зв’язуванні шкідливих речовин, зокрема токсинів, що виробляються хвороботворними організмами, і згубному впливі на віруси. До таких білків належать антитіла та інтерферони. Білок плазми крові фібрин бере участь у зсіданні крові. Отже, існування біологічних систем значною мірою залежить від функціонування білків (рис. 87).

Рис. 86. Транспортний білок плазматичної мембрани

Проаналізуйте схему. Як на схемі позначено транспортний білок? Яка речовина транспортується за його допомогою?

Рис. 87. Життєдіяльність організму залежить від функціонування білків

Складіть розповідь про функції білків в організмі, використовуючи рисунок.

1. Дайте означення поняття білки.

2. Опишіть будову молекули амінокислоти.

3. Як утворюється пептидний зв’язок?

4. Опишіть рівні структурної організації білкової молекули.

5. Поясніть біологічну роль білків.